目前 抗體制備常選用多肽抗原及重組蛋白質(zhì)抗原 ，這二種方式都有優(yōu)缺點 ，需融合試驗要求進行挑選 。重組蛋白質(zhì)抗原 上通常含有好幾個不一樣的抗原決定簇 ，在其中有一些是順序決定簇，有一些為構(gòu)造決定簇 。 運用變性的抗原免疫力動物得到多克隆抗體是對于每個抗原決定簇的抗原的化合物 ，在一般運用中可以用以檢驗純天然構(gòu)造或變性的目標蛋白質(zhì) 。 

運用變性蛋白作為免疫原的一個附帶的好處是變性蛋白通常有更強的抗原性，可以刺激性動物造成強的免疫應(yīng)答 。用作抗原目地的蛋白質(zhì) 一般挑選應(yīng)用大腸桿菌表達管理體系 ，由于該管理體系時間與金錢成本費最少 。 為了更好地提升目標蛋白質(zhì)表達的可能性與提純的便捷性 ，大家有時候只表達目標蛋白質(zhì)的一個小的片段，如特殊的結(jié)構(gòu)域 。

蛋白質(zhì) 特殊 的結(jié)構(gòu)域

假如制備抗原的目地單純用以wb檢驗 ，選用生成的小肽做為抗原是經(jīng)濟發(fā)展迅速的，可是存有因為肽段挑選不適合導致的抗原性弱或是無反映原性的風險性 ，因為抗體制備必須較長的周期時間，因而運用多肽抗原制備抗原時，經(jīng)常選擇兩三段不一樣的肽段以確保試驗的通過率 。

免疫力用的多肽抗原純度規(guī)定超過 80 %，高些 的純度盡管理論上能夠得到非特異更強的抗原，操作過程全過程中動物 一直要造成很多非特異性抗體，進而遮蓋了抗原純度所產(chǎn)生的盈利 。

除此之外 ，用小片段多肽制備抗原時務(wù)必交聯(lián)到適度的媒介抗原內(nèi)以提高其抗原性。 

普遍的有KLH與BSA 二種抗原媒介 

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寫到最后：

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